L''objectif de cette thèse était la recherche des acides aminés constituant la voie de passage du Cd2+ au sein du domaine transmembranaire de CadA. Ce travail a nécessité l''expression de CadA dans la levure Saccharomyces cerevisiae et la caractérisation du phénotype de sensibilité au Cd2+ induit par la présence de CadA. Il a aussi nécessité une étude enzymatique de CadA au cours de laquelle nous avons montré que le Cd-ATP pouvait remplacer le Mg-ATP dans le cycle enzymatique de la protéine. Quatre hélices transmembranaires (3, 4, 6 et 8) constitueraient la voie de passage du Cd2+ dans CadA. Au sein de ces hélices, les acides aminés M149, C354 et T684 pourraient faire partie du site de liaison tandis que E164 et C356 pourraient être importants dans le processus de dissociation du métal. P355 et D692 seraient nécessaires à la phosphorylation de l''enzyme. L''étude des domaines cytoplasmiques N (liaison des nucléotides) et P (phosphorylation) de CadA a été aussi abordée au cours de cette thèse. La caractérisation fonctionnelle d''ATPases chimériques a mis en évidence la possibilité d''échanger le domaine de phosphorylation entre différentes ATPases de type P.
Il n'y a pas encore de discussion sur ce livre
Soyez le premier à en lancer une !
80 ans après, il est toujours essentiel de faire comprendre cet événement aux plus jeunes
Selma ne vit que pour les chevaux et c’est à travers eux qu’elle traverse cette période violente si difficile à comprendre pour une adolescente...
"Osons faire des choses qui sont trop grandes pour nous", suggère Maud Bénézit, dessinatrice et co-scénariste de l'album
"L’Antiquité appartient à notre imaginaire", explique la romancière primée cette année
