La présente étude a le mérite de cloner et de caractériser, pour la première fois, un nouveau gène HepcD, avec une région codante de 252 pb, codant pour l'hepcidine de dromadaire (HepcD), constituée de trois domaines : un peptide signal de 23 acides aminés, du côté N-terminal, un prodomaine de 35 acides aminés et un peptide mature correspondant à l'hepcidine-25. Le premier système d'expression utilisé, pour la production des hepcidines recombinantes, est le système procaryote E.coli. Le vecteur pET-32 Ek/LIC, cloné avec la séquence synthétique codant pour l'hepcidine mature, en association avec la souche d'expression E. coli Rosetta-gami B (DE3) s'est montré idéal pour l'expression d'une hepcidine correctement pliée et biologiquement active avec ses quatre ponts disulfures.Le deuxième système d'expression utilisé est le système eucaryote Pichia pastoris. Le rendement de production obtenu, de HepcD-His, est de 2,8mg/L contre 0,2mg/L de Met-HepcD. Des analogues d'hepcidines-25 de dromadaire, synthétisés chimiquement, avec un [DH1] et trois [DH3] ponts disulfures, présentent une activité antimicrobienne contre certaines bactéries et parasites pathogènes.
Il n'y a pas encore de discussion sur ce livre
Soyez le premier à en lancer une !
Une histoire d'amitié intergénérationnelle construite sur le pouvoir thérapeutique et fédérateur de la littérature...
Cette fiction, basée sur des faits réels, rend grâce au courage de Faith et de ses soeurs de lutte...
Une lecture ludique qui regorge d'anecdotes et d'éclairages passionnants sur la plus mythique des courses
Participez et tentez votre chance pour gagner un livre surprise !
