Au moins vingt protéines humaines peuvent s'agréger anormalement pour former des dépôts pathologiques qui sont associés à plusieurs maladies dégénératives. Malgré les nombreuses études concernant l'agrégation des amyloïdes et leurs toxicité, la base moléculaire de ce mécanisme reste inconnu. Pour clarifier ce mécanisme, nous avons analysé le processus d'agrégation du lysozyme, comme modèle de protéine amyloide, à pH 2 et à 57°C par différents techniques. D'autre part, une attention particulière a été concentrée sur l'exploration de l'activité inhibitrice, de certains produits naturels, de la formation des fibrilles du lysozyme d'oeuf de poulet en utilisant la spectroscopie de fluorescence, la microscopie de force atomique, la spectroscopie infra rouge et la diffusion dynamique de la lumière. Nous avons constaté que la formation des fibrilles in vitro a été inhiber par tous les produits de manière dose dépendante. De plus, ces molécules ont la capacité de désintégrer les fibrilles déjà préformés. Basé sur l'analyse de structure et de morphologie nous avons constaté que ces produits inhibent l'agrégation avec la même efficacité mais ils remodèlent différemment les oligomères.
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