Les protéines ATF7 sont des facteurs de transcription capables d'activer ou de réprimer l'expression d'un certain nombre de gènes cibles en se fixant sur leurs promoteurs respectifs. Pour préciser le rôle d'ATF7 dans les mécanismes d'activation transcriptionnelle, nous avons dans un premier temps analysé sa relation fonctionnelle avec les TAFs, des protéines qui font notamment partie du complexe multiprotéique TFIID, un composant majeur de la machinerie transcriptionnelle de base. Nos travaux ont permis d'établir que TAF12 était le partenaire privilégié d'ATF7 au sein de cette machinerie, et que ce cofacteur relayait l'activité transcriptionnelle d'ATF7. L'autre aspect de notre travail a consisté en l'étude d'une modification post-traductionnelle affectant ATF7, la SUMOylation. Nous avons pu mettre en évidence qu'ATF7 était SUMOylé in vitro et in vivo, et que sa SUMOylation affectait à la fois sa localisation intranucléaire et son activité transcriptionnelle en empêchant son interaction avec TAF12.
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